
Enzimas y metabolismo
Biología
Conceptos clave
- Metabolismo: conjunto de todas las reacciones químicas de la célula, casi todas catalizadas por enzimas.
- Anabolismo: construye moléculas complejas y consume energía (síntesis de proteínas, fotosíntesis).
- Catabolismo: rompe moléculas y libera energía (glucólisis, digestión, respiración).
- El ATP enlaza ambos: el catabolismo lo produce, el anabolismo lo gasta.
Enzimas y sitio activo
- Enzima = catalizador biológico, proteína globular que acelera la reacción sin consumirse.
- Actúa en el sitio activo, cuya forma 3D es específica para su sustrato.
- Modelo del ajuste inducido: el sitio activo se amolda al sustrato al unirse.
- Reduce la energía de activación (Eₐ); no altera la posición de equilibrio.
- Alta especificidad: cada enzima cataliza una reacción concreta.
Factores que afectan la actividad
- Temperatura: sube hasta el óptimo; por encima, la enzima se desnaturaliza (pierde forma).
- pH: cada enzima tiene un pH óptimo; fuera de él, se desnaturaliza (pepsina ~2, tripsina ~8).
- Concentración de sustrato: sube hasta la saturación (todos los sitios activos ocupados).
Inhibición enzimática
- Competitiva: el inhibidor se parece al sustrato y bloquea el sitio activo; se revierte con más sustrato.
- No competitiva: el inhibidor se une a otro sitio (alostérico) y cambia la forma del sitio activo.
Cofactores y coenzimas
- Muchas enzimas necesitan un ayudante no proteico para funcionar.
- Cofactores: iones inorgánicos (Zn²⁺, Fe²⁺, Mg²⁺) que estabilizan el sitio activo.
- Coenzimas: moléculas orgánicas transportadoras (NAD⁺, FAD, coenzima A); muchas derivan de vitaminas.
- Enzimas inmovilizadas: fijadas a un soporte para reutilizarlas en la industria (p. ej. lactasa sin lactosa).
Ejemplo resuelto
- Actividad frente a la temperatura: al subir de 0 a 40 °C, las colisiones enzima-sustrato aumentan y la velocidad sube.
- Pasado el óptimo (~37–40 °C), los enlaces que sostienen la estructura terciaria se rompen: la enzima se desnaturaliza y la velocidad cae en picado.
En el examen IB
- Desnaturalización ≠ "morir": es un cambio de forma; el sitio activo deja de encajar.
- La enzima baja la Eₐ, no cambia el equilibrio ni la energía de la reacción.
- Saturación: más sustrato ya no sube la velocidad si faltan enzimas libres.
- Distingue competitiva vs. no competitiva por si más sustrato revierte la inhibición.