Proteínas
Biología
Conceptos clave
- Aminoácido: carbono alfa (Cα) unido a —NH₂, —COOH, —H y cadena lateral R (variable).
- Zwitterión: a pH 7,4 el —NH₂ se protona (+) y el —COOH se desprotona (−); carga neta = 0.
- Enlace peptídico: —COOH + H₂N— → —CO—NH— + H₂O (condensación). Inverso = hidrólisis.
- n aminoácidos → n − 1 enlaces peptídicos. Cadena se lee N-terminal → C-terminal.
- 20 aminoácidos canónicos: distintos solo por el grupo R.
Grupos R — clasificación
- No polares (hidrofóbicos): interior proteico. Ej.: Ala, Val, Leu, Pro, Phe.
- Polares sin carga: superficie, forman puentes H con agua. Ej.: Ser, Thr, Cys, Tyr.
- Ácidos (− a pH 7): Asp (—COO⁻, pKa 3,9), Glu (—COO⁻, pKa 4,3).
- Básicos (+ a pH 7): Lys (pKa 10,5), Arg (pKa 12,5), His (pKa 6,0 — catalizador en enzimas).
- Cisteína (Cys): —SH; forma puentes disulfuro —S—S— por oxidación entre dos Cys.
Cuatro niveles de estructura
- 1.ª Primaria: secuencia lineal; unida por enlaces peptídicos (covalentes). Codificada por el gen.
- 2.ª Secundaria: α-hélice (3,6 residuos/vuelta) y lámina β; puentes H entre C=O y N—H del esqueleto.
- 3.ª Terciaria: forma 3D de 1 cadena; fuerzas entre cadenas R: puentes H, interacciones hidrofóbicas, puentes iónicos, puentes disulfuro (único covalente).
- 4.ª Cuaternaria: 2 o más cadenas (subunidades). Ej.: hemoglobina 2α+2β; IgG 2H+2L.
Desnaturalización
- Qué se rompe: interacciones 2.ª, 3.ª y 4.ª; la 1.ª permanece (peptídicos covalentes).
- Causas: calor (rompe puentes H e hidrofóbicas) · pH extremo (altera la carga de R).
- Consecuencia: pérdida de forma 3D → pérdida de función (sitio activo destruido).
- Anfinsen: la 1.ª estructura contiene toda la información del plegamiento.
Diversidad funcional y prueba de Biuret
- Funciones: estructural (colágeno, queratina) · transporte (hemoglobina) · catálisis (enzimas) · defensa (anticuerpos) · hormona (insulina).
- Fibrosas (largas, insolubles, estructurales) vs. globulares (compactas, solubles, funcionales).
- Prueba de Biuret: NaOH + CuSO₄ azul → violeta si hay proteína (detecta enlaces peptídicos); aminoácidos libres → negativo.
Ejemplo resuelto
- Al calentar una proteína globular (albúmina de la clara): el calor rompe puentes H e interacciones hidrofóbicas → se despliegan la 2.ª y 3.ª → el sitio activo se destruye → pierde función.
- La 1.ª estructura permanece (enlaces peptídicos covalentes).
- Cambiar un aminoácido (Glu→Val en β-globina) altera la 1.ª → cambia forma y función (anemia falciforme).
En el examen IB
- Desnaturalización no rompe la estructura primaria — los enlaces peptídicos son covalentes.
- Estructura 2.ª: puentes H entre esqueleto; estructura 3.ª: interacciones entre cadenas R.
- Puentes disulfuro = únicos enlaces covalentes de la estructura terciaria/cuaternaria.
- Biuret: azul sin proteína → violeta con proteína; negativo con aminoácidos libres.